Please use this identifier to cite or link to this item:
https://elib.bsu.by/handle/123456789/195306| Title: | Скрининг новых индолостероидов в качестве субстратов цитохромов P450 in silico |
| Other Titles: | Screening of novel indole steroids as cytochrome P450 substrates in silico / J. U. Panada, Y. V. Faletrov, N. S. Frolova, V. M. Shkumatov |
| Authors: | Панада, Я. В. Фалетров, Я. В. Фролова, Н. С. Шкуматов, В. М. |
| Keywords: | ЭБ БГУ::ЕСТЕСТВЕННЫЕ И ТОЧНЫЕ НАУКИ::Биология |
| Issue Date: | 2018 |
| Publisher: | Минск : БГУ |
| Citation: | Журнал Белорусского государственного университета. Химия = Journal of the Belarusian State University. Chemistry . - 2018. - № 1. - С. 28-34 |
| Abstract: | Описано моделирование взаимодействия индолостероидов с цитохромами P450, участвующими в процессе стероидогенеза. Наиболее высокое сродство было предсказано по отношению к ферментам CYP3A4, CYP7A1 и CYP11A1, способным катализировать превращение холестерина. Для белков, осуществляющих превращение стероидов прегнанового и эстранового рядов, обнаружено снижение аффинности индолостероидов по сравнению с природными субстратами, вызванное структурными различиями. Результаты расчетов позволяют предположить, что исследуемые индолостероиды с наибольшей вероятностью могут подвергаться гидроксилированию в положениях 4 и 7, а также ингибировать действие CYP17A1 за счет координационного взаимодействия с гемом. |
| Abstract (in another language): | In this work we describe the modeling of interactions between indole steroids and steroidogenic cytochromes P450. The highest possible affinity is expected of enzymes involved in cholesterol transformation (i. e. CYP3A4, CYP7A1, CYP11A1). In case of pregnane and estrane-converting proteins a decrease in the binding energy of synthetic steroids is found. The variations in affinity are explained in terms of structural difference. These calculations imply that indole steroids are most likely to be hydroxylated at positions 4 and 7 as well as interfere with CYP17A1 activity by heme coordination. |
| URI: | http://elib.bsu.by/handle/123456789/195306 |
| ISSN: | 2520-257X |
| Licence: | info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Appears in Collections: | 2018, №1 |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.