Выделение пероксидазы из оболочек семени сои

Abstract

Пероксидаза, выделенная из оболочек семени сои, была частично очищена сульфатом аммония в различных коцентрационных интервалах до удельной активности 112,21 Е/мг белка, по сравнению с crude-экстрактом (8,26 Е/мг белка). Фермент очищен этиловым спиртом в концентрационных интервалах 1,8 – 4 объема и 2,2 – 3,4 к 1 объему образца фермента. Достигли степени очистки в 67,52 раза. Лиофилизированный образец обладал активностью 276 Е/мг и RZ = 0,9. Показана высокая термическая стабильность выделенного образца. При выдерживании в течение 30 минут при 75 °C фермент сохранял 82% активности от первоначальной, при сравнении с пероксидазой из хрена, которая при этой температуре полностью инактивировалась.