Please use this identifier to cite or link to this item:
https://elib.bsu.by/handle/123456789/251283
Title: | Создание штамма-продуцента слитого белка пуриннуклеозидфосфорилаза-аннексин A5 |
Other Titles: | Creation of a strain producer of fused protein purin nucleoside phosphorhylase-anxexin A5 / А. Bulatovski, А. Zinchenko |
Authors: | Булатовский, А. Б. Зинченко, А. И. |
Keywords: | ЭБ БГУ::ТЕХНИЧЕСКИЕ И ПРИКЛАДНЫЕ НАУКИ. ОТРАСЛИ ЭКОНОМИКИ::Медицина и здравоохранение ЭБ БГУ::ЕСТЕСТВЕННЫЕ И ТОЧНЫЕ НАУКИ::Биология |
Issue Date: | 2020 |
Publisher: | Минск : ИВЦ Минфина |
Citation: | Сахаровские чтения 2020 года: экологические проблемы XXI века = Sakharov readings 2020 : environmental problems of the XXI century : материалы 20-й международной научной конференции, 21–22 мая 2020 г., г. Минск, Республика Беларусь : в 2 ч. / Междунар. гос. экол. ин-т им. А. Д. Сахарова Бел. гос. ун-та; редкол.: А. Н. Батян [и др.]; под ред. д-ра ф.-м. н., проф. С. А. Маскевича, к. т. н., доцента М. Г. Герменчук. – Минск : ИВЦ Минфина, 2020. – Ч. 2. – С. 36-39. |
Abstract: | Известно, что бактериальная пуриннуклеозидфосфорилаза (далее ̶ ПНФаза), в отличие от ПНФазы млекопитающих, способна подвергать фосфоролитическому расщеплению аденозин и его производные с образованием свободных азотистых оснований. Это позволяет использовать ПНФазу бактерий (при условии решения проблемы доставки этого фермента или его гена в клетки-мишени) в качестве пролекарственной терапии рака. Кроме того, ПНФаза в ложе опухоли может разрушать внеклеточный аденозин, который как известно, защищает раковые клетки от противоопухолевого иммунитета. В результате проведенного исследования сконструирован новый штамм Escherichia coli, продуцирующий слитый (химерный) белок, молекула которого состоит из гомологичной пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФазы), слитой с человеческим аннексином-А5 – белком, проявляющим сродство к раковым клеткам |
Abstract (in another language): | It is known that bacterial purinnucleoside phosphorylase (PNPase), unlike mammalian PNPase, is capable of phosphorolytic cleavage of adenosine and its derivatives to form free nitrogen bases. This makes it possible to use PNPase bacteria (provided the problem of delivering this enzyme or its gene to target cells is solved) as a prodrug therapy for cancer. In addition, PNPase in a tumor bed can destroy extracellular adenosine, which as it is known protects cancer cells from antitumor immunity. As a result of the study, a new strain of Escherichia coli was constructed, producing a fusion (chimeric) protein whose molecule consists of a homologous purine nucleoside phosphorylase (PNPase) fused to human annexin A5, a protein showing affinity for cancer cells |
URI: | https://elib.bsu.by/handle/123456789/251283 |
ISBN: | 978-985-880-055-0 (ч.2); 978-985-880-053-6 (общ.) |
DOI: | https://doi.org/10.46646/SAKH-2020-2-36-39 |
Appears in Collections: | 2020. Сахаровские чтения 2020 года: экологические проблемы XXI века |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.