Please use this identifier to cite or link to this item:
https://elib.bsu.by/handle/123456789/239752| Title: | Физико-химические свойства лактоферрина в условиях окислительного/галогенирующего стресса |
| Authors: | Терехова, М. С. Григорьева, Д. В. Горудко, И. В. Семак, И. В. Соколов, А. В. Панасенко, О. М. Черенкевич, С. Н. |
| Keywords: | ЭБ БГУ::ЕСТЕСТВЕННЫЕ И ТОЧНЫЕ НАУКИ::Физика |
| Issue Date: | 2019 |
| Citation: | Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2019. – Т. 63, № 2. – С. 189–197. |
| Abstract: | Лактоферрин (Лф) является перспективным объектом для использования в качестве лекарственного средства благодаря ряду полезных свойств (антибактериальное, противовирусное, про- и антивоспалительное и др.). Он содержится в секрете экзокринных желез, во вторичных гранулах нейтрофилов, в молоке человека и некоторых животных. Концентрация Лф быстро увеличивается в очагах воспаления за счет дегрануляции нейтрофилов. Там же за счет активации нейтрофилов идет наработка высокореакционных активных форм кислорода и галогенов, что приводит к развитию окислительного/галогенирующего стресса. В данной работе с помощью флуоресцентных методов впервые показано изменение структуры и свойств Лф (выделенного из женского грудного молока и рекомбинантного Лф человека, выделенного из молока трансгенных коз), находящегося в условиях воспаления (окислительный/галогенирующий стресс). Установлено, что HOCl вызывает модификацию аминокислотного состава Лф (изменение числа триптофанилов и первичных аминов), а также перестройку глобулы. В то же время при действии H2O2 вышеперечисленные изменения не наблюдаются. Произошедшие с молекулой изменения при действии HOCl проявляются в уменьшении способности Лф связывать ионы железа. Ключевые слова: лактоферрин, окислительный/галогенирующий стресс, конформация белка, железосвязывающая способность |
| Abstract (in another language): | Lactoferrin (Lf) was discovered in the thirties of the twentieth century. Since that time a number of useful properties of Lf (antibacterial, antiviral, pro- and anti-inflammatory, etc.) have been found. That’s why Lf became a promising candidate for pharmaceuticals use. The concentration of Lf strikingly increases in inflammatory focuses due to neutrophil degranulation. At the same time, activated neutrophils starts to generate reactive oxygen and halogen species (ROS and RHS), which leads to the development of oxidative/halogenative stress. In this work, using the fluorescence analysis we found the change of the Lf structure and properties in the inflammation conditions (under oxidative/ halogenative stress). We use two forms of Lf – human Lf, excreted from human milk, and recombinant Lf, excreted from milk of transgenic goats. It was established that the amino acids of Lf (decreasing the number of tryptophanils and primary amines) and protein restructuring undergo modification under the HOCl action, while H2O2 has no influence. These changes in the molecule under the HOCl treatment result in decreasing the iron-binding capacity of Lf. Keywords: lactoferrin, oxidative/halogenative stress, protein conformation, iron-binding capacity |
| URI: | http://elib.bsu.by/handle/123456789/239752 |
| DOI: | https://doi.org/10.29235/1561-8323-2019-63-2-189-197 |
| Appears in Collections: | Кафедра биофизики (статьи) |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| Физико-химические свойства лактоферрина в условиях окислительного стресса.pdf | 1,63 MB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.