Биохимическая характеристика лактопероксидазы сыворотки молока козы

Abstract

Проведено биохимическое исследование лактопероксидазы (ЛПО) (1.11.1.7) молока козы. Определена молекулярная масса выделенного белка, которая составила 83 кДа. При электрофоретическом анализе ферментативного гидролизата термодена-турированной ЛПО получен основной фрагмент с молекулярной массой около 15 кДа, а также установлено, что нативная ЛПО не подвергается действию трипсина. Выявлена прямо пропорциональная зависимость скорости окисления тетраметилбен-зидина-3,3′,5,5′ (ТМБ) от концентрации ЛПО. = Lactoperoxidase (LPO) is an enzyme of the mammalian peroxidase family. LPO is found in mammalian secretory fluids including milk, tears, saliva and airway mucus. In each case LPO plays a role in antimicrobial defense by catalyzing oxidation of thiocyanate to cytotoxic hypothiocyanous acid with the help of H2O2. A large number of different peroxidases have been purified and characterized, but biochemical properties of goat lactoperoxidase are still uncertain. Lactoperoxidase from goat milk was obtained by cation-exchange chromatography. Molecular mass of goat LPO (83 kDа) was determined by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. Goat LPO was treated with trypsin and a fragment of protein of mol. wt of 15 kDа was obtained, while native LPO did not digested by trypsin.