Связывание растворимого N-концевого экстраклеточного фрагмента рецептора рCXCR2 с интерлейкином-8 человека в твердофазном радиоиммуном анализе

Abstract

В работе изучали способность растворимого N-концевого экстра-клеточного фрагмента CXCR2 нативного гликопептида рCXCR2 и его синтетических пептидных аналогов связывать cоответствующие лиганды рецептора – CXC-хемокины ИЛ-8 и НАП-2 в высокочувствительном твердофазном РИА. Было показано незначительное дозозависимое связывание меченых лигандов твердофазными аналогами рецептора (от 1 до 8 % вносимых меченых хемокинов). Весьма низкие показатели связывания в диапазоне физиологических концентраций лигандов указывают на недостаточно афинное и специфичное связывание изучаемых пептидов, что не позволяет предположить наличие у рCXCR2 способности модулировать биологическую активность последних по механизму нейтрализации лиганд-связывающей активности = In the work the capability of soluble native glykopeptid sCXCR2, N-terminal extracellular CXCR2-fragment, and its synthetic peptide analogs, to bind corresponding ligands CXC-chemokines Il-8 and NAP-2 in a sensitive solid phase RIA was studied. It was shown slight doze-dependent binding of iodinated ligands to solid phase sCXCR2 and analogs (from 1 to 8 % of ligands included in assay). Low characteristics of the binding in the range of physiological ligand concentrations suggest not sufficient affinity and specificity of the binding of studied peptides and do not show evident capability of sCXCR2 to modulate bioactivity of the ligands through neutralizing ligand-binding activity mechanism