Logo BSU

Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот документ: https://elib.bsu.by/handle/123456789/288541
Полная запись метаданных
Поле DCЗначениеЯзык
dc.contributor.authorАндрианов, А. М.-
dc.contributor.authorФурс, К. В.-
dc.contributor.authorЮшкевич, А. М.-
dc.contributor.authorГончар, А. В.-
dc.contributor.authorГабриэлян, А.-
dc.contributor.authorРозенталь, А.-
dc.contributor.authorТузиков, А. В.-
dc.date.accessioned2022-11-09T09:27:13Z-
dc.date.available2022-11-09T09:27:13Z-
dc.date.issued2022-
dc.identifier.citationИнформационные системы и технологии = Information Systems and Technologies : материалы междунар. науч. конгресса по информатике. В 3 ч. Ч. 2, Респ. Беларусь, Минск, 27–28 окт. 2022 г. / Белорус. гос. ун-т ; редкол.: С. В. Абламейко (гл. ред.) [и др.]. – Минск : БГУ, 2022. – С. 27-33.-
dc.identifier.isbn978-985-881-425-0 (ч. 2); ISBN 978-985-881-427-4-
dc.identifier.urihttps://elib.bsu.by/handle/123456789/288541-
dc.description.abstractМетодами молекулярного моделирования осуществлен виртуальный скрининг потенциальных ингибиторов лекарственно-устойчивых форм туберкулеза, способных блокировать белок KasA – один из ключевых ферментов, участвующих в биосинтезе компонентов клеточной стенки микобактерии M.tuberculosis. Проведена in silico оценка эффективности связывания белка KasA с соединениями из баз данных DrugBank, ZINC15 и Selleck Chemicals. Идентифицированы шесть молекул, проявляющих высокую аффинность связывания с каталитическим сайтом фермента. Показано, что эти соединения формируют перспективные базовые структуры для разработки новых антибактериальных препаратов для лечения лекарственно-устойчивого туберкулеза-
dc.description.sponsorshipРабота выполнена при поддержке Консорциума и Программы по разработке портала по лекарственно устойчивому туберкулезу (https://tbportals.niaid.nih.gov)-
dc.language.isoru-
dc.publisherМинск : БГУ-
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.subjectЭБ БГУ::ЕСТЕСТВЕННЫЕ И ТОЧНЫЕ НАУКИ::Кибернетика-
dc.subjectЭБ БГУ::ТЕХНИЧЕСКИЕ И ПРИКЛАДНЫЕ НАУКИ. ОТРАСЛИ ЭКОНОМИКИ::Медицина и здравоохранение-
dc.subjectЭБ БГУ::ТЕХНИЧЕСКИЕ И ПРИКЛАДНЫЕ НАУКИ. ОТРАСЛИ ЭКОНОМИКИ::Биотехнология-
dc.titleIn silico идентификация высокоаффинных лигандов белка KasA микобактерии M.tuberculosis – потенциальных ингибиторов лекарственно-устойчивых форм туберкулеза-
dc.title.alternativeIn silico identification of high affinity ligands of the KasA protein of M.tuberculosis mycobacteria presenting potential inhibitors of drug-resistant tuberculosis forms / A.M. Andrianov, K.V. Furs, A.M., Yushkevich, A.V. Gonchar, A. Gabrielian, A. Rosenthal, A.V. Tuzikov-
dc.typeconference paper-
dc.description.alternativeUsing molecular modeling methods, a virtual screening of potential inhibitors of drug-resistant forms of tuberculosis able to block the KasA protein, one of the key enzymes involved in the biosynthesis of the components of the cell wall of mycobacterium M.tuberculosis, was carried out. An in silico assessment of the binding efficiency of the KasA protein to compounds from the databases DrugBank, ZINC15 and Selleck Chemicals was performed. Six molecules exhibiting a high binding affinity to the enzyme catalytic site have been identified. These compounds are shown to form good scaffolds for the development of novel antibacterial drugs for the treatment of drug-resistant tuberculosis-
Располагается в коллекциях:2022. Информационные системы и технологии

Полный текст документа:
Файл Описание РазмерФормат 
27-33.pdf314,6 kBAdobe PDFОткрыть
Показать базовое описание документа Статистика Google Scholar



Все документы в Электронной библиотеке защищены авторским правом, все права сохранены.