Logo BSU

Please use this identifier to cite or link to this item: https://elib.bsu.by/handle/123456789/195146
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.authorГоловач, Т. Н.-
dc.contributor.authorТарун, Е. И.-
dc.contributor.authorДудчик, Н. В.-
dc.contributor.authorРоманович, Р. В.-
dc.contributor.authorБубра, И. А.-
dc.contributor.authorКурченко, В. П.-
dc.date.accessioned2018-05-16T07:43:32Z-
dc.date.available2018-05-16T07:43:32Z-
dc.date.issued2018-
dc.identifier.citationЖурнал Белорусского государственного университета. Биология = Journal of the Belarusian State University. Biology . - 2018. - № 1. - С. 50-59ru
dc.identifier.issn2521-1722-
dc.identifier.urihttp://elib.bsu.by/handle/123456789/195146-
dc.description.abstractПроведено сравнительное исследование белково-пептидного состава и биологически активных свойств гидролизованного коровьего молозива, полученного с применением различных эндопептидаз (алкалазы и нейтразы). После гидролиза алкалазой и ультрафильтрации установлено возрастание антиоксидантной активности пептидной фракции в 7,1 раза, тогда как при использовании нейтразы – в 3,5 раза. Максимальный антимутагенный эффект отмечен в экспериментах с алкалазой, что для штамма Salmonella typhimurium ТА 98 составило 10,0 –29,6 %, для штамма ТА 100 равнялось 12,5–32,4 %. Ультрафильтрат гидролизата алкалазой обогащен специфическими короткоцепочечными пептидами, с которыми связаны его относительно высокие антимутагенные и антирадикальные свойства. По результатам электрофоретического анализа и реакции иммунопреципитации алкалаза эффективно расщепляет b лактоглобулин, что обеспечивает получение гидролизата с низким аллергенным потенциалом. Нейтраза расщепляет данный белковый субстрат частично. С применением иммунохимического подхода лактоферрин выявлен во всех образцах гидролизованного молозива. Согласно экспериментальным данным возрастание антиоксидантного и антимутагенного потенциала, а также снижение антигенных свойств гидролизованного молозива обусловлены увеличением глубины протеолиза.ru
dc.language.isoruru
dc.publisherМинск : БГУru
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessen
dc.subjectЭБ БГУ::ТЕХНИЧЕСКИЕ И ПРИКЛАДНЫЕ НАУКИ. ОТРАСЛИ ЭКОНОМИКИ::Рыбное хозяйство. Аквакультураru
dc.subjectЭБ БГУ::ЕСТЕСТВЕННЫЕ И ТОЧНЫЕ НАУКИ::Биологияru
dc.titleАнтирадикальная активность, антимутагенные и антигенные свойства ферментативных гидролизатов коровьего молозиваru
dc.title.alternativeAntiradical activity, antimutagenic and antigenic properties of enzymatic bovine colostrum hydrolysates / Т. M. Halavach, E. I. Tarun, N. V. Dudchik, R. V. Romanovich, I. А. Bubra, V. P. Kurchenkoru
dc.typearticleen
dc.description.alternativeA comparative analysis of protein and peptide profile, biological active properties of hydrolysed bovine colostrum obtained using various endopeptidases (alcalase and neutrase) was performed. It was found that hydrolysis with alcalase and ultrafiltration led to increase in antioxidant activity of the peptide fraction by 7.1 times whereas using neutrase by 3.5 times. Maximum antimutagenic effect was shown for experiment with alcalase, that attained 10.0 –29.6 % for strain Salmonella typhimurium TA 98 and 12.5–32.4 % for strain TA 100. Ultrafiltrate of hydrolysate using alcalase is enriched with specific short-chain peptides which determine its relatively high antimutagenic and antiradical properties. According to SDS electrophoresis and reaction of immunoprecipitation alcalase effectively cleaves b lactoglobulin, that provides a hydrolysate producing with low allergen potential. Neutrase cleaves this protein substrate partially. Using immunochemical analysis lactoferrin was detected in all samples of hydrolysed colostrum. In accordance with experimental data the raise in antioxidant and antimutagenic potential and also the decline in antigenic properties of hydrolysed colostrum are due to an increase in depth of proteolysis.ru
Appears in Collections:2018, №1

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
50-59.pdf719,1 kBAdobe PDFView/Open
Show simple item record Google Scholar



Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.